Фотосинтетичні реакційні центри



Чарльз Yocum

Відділи MCD біології та хімії
Університет штату Мічиган, Анн-Арбор, Мічиган 49103-1048
cyocum@umich.edu



введення
Фотосинтез ініціюється рядом фотохімічних реакцій, в яких енергія світла поглинається хлорофілами та перетворюється в окисно-відновновальну енергію, яка може бути використана для живлення серії метаболічних реакцій. Реакції поглинання світла в фотосинтезуючих організмах, можна розділити на дві окремі процеси. У першому випадку, світло поглинається у антенах, білках які зв'язують кілька молекул хлорофілу. У багатьох випадках, велика кількість вусиків білків доступні бути пасткою для світлової енергії. Хлорофіл, що поглинае світло може передати цю енергію до інших суміжних пігментів в процесі, званому перенесення екситона (тобто резонансний перенос енергії). Структура і організація вусиків білкових систем показує, що ці білки функціонують як каркаси, які перев'язувати їх хлорофіли в високо організовані комплекси (Dekker і Boekema, 2005 ;. Лю і ін, 2004; McDermott і ін., 1995). У багатьох випадках, екситони генеруються в антенах та переносяться на другу категорію фотоактивних білкових комплексів, які відомі як реакційні центрі, це є тема даного модуля.

Реакційні центри фотосинтетичних знайдена в фотосистемах I і II з оксигенів організмів (ціанобактерій, червоних і зелених водоростіях, вищіх рослинах), а такох в фотосинтезуючих бактеріях, які містять одну фотосистему, є мультісуб'едінічні мембранині білкові комплекси, які функціонують як чудові фотохімічні пристрої. Вони захоплюють енергію або як екситон-передачі від вусиків, або шляхом прямого поглинання світла хлорофілом. Ця енергія світла перетворюється в окислювально-відновний потенціал енергії, і стабілізується в реакційному центрі в формі, яка має термін служби досить довгою (мілісекунди), щоб дозволити електронам бути вилученими з системи. Передача цих електронів в інших окислювально - відновлювальних ферментів використовується для генерації іонів і рН градієнтів, які забезпечують енергію для синтезу АТФ, а також зниження потужності, яка використовується для перетворення CO2 в цукор, крохмаль та інші метаболіти. [Дивись модуль, Основний фотосинтез, для резюме перетворення енергії в фотосинтетичних мембранах] Все реакційні центри мають значну схожість в їх будові і складі. За своєю суттю, вони складаються з двох внутрішніх мембранних білків, основні амінокислотні послідовності схожі, але не ідентичні. Взаємодія між цими двома білками всіх організмів утворюють гетеродімерну структуру, яка забезпечує сайту зв'язування для кофакторов, які беруть участь у фотохімічних реакціях поділу зарядів. Ці кофактори включають хлорофіли або бактериохлорофиллов, феофитина і bacteriopheophytins (молекул хлорофілу , які відчувають нестачу в центральний атом Mg 2+) і хінони (убіхінон, пластохінона або филлохинон (вітамін К)).

Реакції, які відбуваються в фотосинтетичного реакційного центру можна підсумувати за допомогою послідовності реакцій модель, в якій компоненти D (молекули донора електронів), P (фотокаталізатора, молекула хлорофілу), I (проміжного носія електрона), і а (молекула акцептора електронів). Реакцію можна записати в такий спосіб:

Formula.gif

Стан Р * порушеної синглетного стану поглинає молекули, яка в усіх випадках є хлорофіл. Наступні реакції дуже швидко (раз приведені в таблиці 1). Вид D + і -, які є кінцевими продуктами реакції светоиндуцированного, мають високою реакційною здатністю , що розрізняються за своїми відновлювальних потенціалом на цілих 1,2 В. Не дивлячись на цю величезну різницю, вони рідко реагують (рекомбинируют) з один одного. Це відбувається тому, що інші окислювально-відновні реакції відбуваються швидше і повернуть проміжні окислювально-відновних реагентів до їх первісного стану, де вони можуть брати участь в наступному циклі фотохімічних реакцій поділу зарядів. Наприклад, в типу II центрів реакції (бактерії, фотосистеми II), електрон переходить від А - до другого акцептора з t1 / 2 приблизно 100-200 мксек, в той час як в тій же системі , D + зменшується в кілька мікросекунди. "Вторинних" реакції рекомбінації, такі як A - -> P +, дуже повільно по порівнянні зі швидкостями реакцій переносу електрона вперед.

Table1.gif

У таблиці 2 перераховані тотожності D, P, I і А для кількох реакційних центрів. Спільною рисою цих оксидоредуктаз є те , що учасники реакції поділу зарядів у всіх випадках молекули хлорофілу, феофитина і похідні хинона (а феофітин є молекулою , хлорофіл , який не містить атом Mg 2+ лігувати в центрі хлорину кільцева система). Біохімічний аналіз складових білків реакційних центрів показав, що у всіх випадках, інтегральні мембранні білки, які лигирования кофакторов перенесення електрона охоплюють ліпідний бішар.

Table2.gif

Найважливішим проривом в структурної біології в кінці 20-го століття була кристалізація бактеріальної реакційного центру, а також визначення його структури по Deisenhofer і Мішель (Deisenhofer і ін., 1994), який разом з Робертом Huber, отримав Нобелівську премію премія з хімії за це досягнення в 1988 році не тільки ця робота відкриє двері до кристалізації і рішення структур великого числа різноманітних мембранних білків, але і в кінцевому рахунку привели до кристалізації обох фотосистеми I (PSI) і фотосистеми II (ФС II), і рішення їх структур з дозволом 2,5 і 1,9 а відповідно. Ряд цікавих аспектів функції реакційного центру були виявлені цими структурами. Короткий перелік наведено нижче:

1. Реакційні центри бактерій, PSII і PSI мають псевдо З 2 симетрією; тобто, можна розділити центри навпіл для створення дзеркальних зображень, які схожі, але не ідентичні;

2. В результаті симетрії в реакційних центрів, всі вони мають дві гілки кофакторов електронного перенесення, кожний з яких може, в теорії, служити в якості шляху перенесення електронів;

3. кофактор переносу електронів організовані таким чином, що поглинання світла транслоціруется електрона через ліпідний бішар мембрани.

Оскільки структура і функції бактеріальної або типу II, реакційний центр найкраще характеризується. Структура цієї системи буде використовуватися в якості основи для розуміння функції всіх фотосинтетических реакційних центрів.

Реакція Центр фотосинтезирующих бактерій
Структура реакційного центру з фотосинтетических бактерій Rhodopseudomonas Viridis показана на малюнку 1. Комплекс складається з трьох білків , званих "L", "М" і "Н" (низька, середня, висока) після того, як їх уявній молекулярної маси на поліакриламідному гелі. Термінологія LMH як і раніше використовується, але секвенування ДНК не призвело до перегляду молекулярних мас, так що LMH більше не точні (L = 31 кД; М = 34 кДа, H = 28 кДа)). "L" і "M" субодиниці мають з мембраною альфа-спіралей і перев'язувати органічні кофактор, які складають реакційний центр. Четвертий субодиниця ligates гемов, які складають цитохрому, який функціонує в якості донора електронів до окислених реакційного центру бактериохлорофиллов.

Fig1.gif
Малюнок 1. Реакційна центр з фотосинтетических бактерій Rhodopseudomonas Viridis. Кофакторов перенесення електронів зображені у вигляді структур, що складаються з червоних куль. Електрони харчування цитохроми до димеру бактериохлорофилла називається "спеціальна пара", яка поглинає світло і зменшує бактеріофеофітін проміжного продукту. Існують чотири білки, "L" і "M" субодиниць (темний і світло-блакитний), чий альфа-спіралей охоплюють мембранний бішар, субодиниця "Н" (жовтий) на стороні реакційного центру, який приймає електрони, що вивільняються поглинання фотонів і цитохром субодиниця, що ligates донор електронів гемов (золото).

На малюнку 2 показані кофакторов реакційного центру без білків, і ілюструє їх симетрію дзеркальну.

Fig2.gif
Малюнок 2. алгебраїчні бактеріальної реакційного центру, виявлені шляхом видалення білка будівельних лісів. У верхньому малюнку, алгебраїчні показані як заповнює простір сфер (зліва), так як вони були зображені на малюнку 1. Справа, один бачить ці кофакторов, представлені у вигляді моделей палиці. Гемов червоні, бактеріохлорофіл зелені, bacteriopheophytins блакитні, і хінони золото. На нижньому малюнку, цитохром гемов були видалені, і лінія проведена , щоб показати приблизну симетрію дзеркальну кофакторов в реакційний центр, який називається віссю симетрії C 2 на малюнку.

Малюнок 3 ідентифікує кофакторов, і з цією інформацією, ми стикаємося з великим питанням. "Який набір кофакторов перекладів електронів після того, як подія поглинання світла?" Відповідь дається далеко від маркування, використовуваної на малюнку 3, де стрілки ідентифікувати молекули, які містять «активний» ногу ланцюга перенесення електронів в реакційному центрі.

Fig3.gif
Малюнок 3. Органічні кофакторов реакційного центру. Чотири бактеріохлорофіл (ВСИ) показані зеленим кольором. Одна пара з цих форм димера, що називається "спеціальна пара". Два bacteriopheophytins показані синім кольором. І, нарешті, хинон акцептори електронів, менахінон і убіхінон, і показано тут в золоті.

Щоб проілюструвати, як відбувається поділ зарядів уздовж однієї "нозі" реакційного центру, на малюнку 4 показані події, які запускаються, коли фотон поглинається спеціальної парою реакційного центру бактериохлорофиллов. Реагують частинок визначаються послідовно червоним кольором у структурній моделі. Остаточний, заряд-розділеному стані містить окислений спеціальну пару і зниженою убихинон. Друга подія поділ зарядів і протонирование дає повністю відновленого убихинона, який залишає свій сайт зв'язування в реакційному центрі. Окисленого хинона входить в вакантний вузол таким чином, що поділ зарядів може тривати. Зниження убихинон, який вивільняється з реакційного центру окислюють цитохром bc1 комплексу в бактеріальної мембрані і електрони повертаються до реакційного центру через групи гема, показаних на малюнках 1 і 2. Докладні діаграми циклу реакцій для бактеріального фотосинтезу може можна знайти в текстах останніх біохімія (Berg та ін., 2001; Нельсон і Кокс, 2008; Voet і Voet, 2012).

Fig4.gif
Малюнок 4. Поглинання світла викликає швидке поділ зарядів в бактеріальному реакційного центру. Шлях перенесення електрона позначається зміною кольору на червоний, як перенесення електронів протікає через кофакторов.

Центр реакції фотосистеми II
Подробиці про структуру реакційного центру, які були отримані з кристалів бактеріальних реакційних центрів послужили основою для теоретичних моделей реакційного центру фотосистеми II (ФС II). Зусилля, щоб очистити цей реакційний центр показав, що кофактор були пов'язані з парою білків подібних амінокислотних послідовностей, званих "D1" та "D2" через їх дифузного появи на SDS-поліакриламідному гелі. Пара невеликих, що пронизує мембрану поліпептидів також були присутні, що лігування гем цитохрому, b559, функція якого до цих пір неясно. Кількість хлорофілу молекулам в такому препараті була вище (шість, а не чотири, як у бактерій), але дві феофітин а молекули присутні, і пару plastoquinones, як відомо, є присутнім у цьому реакційному центрі (Nelson і Yocum, 2006).

Коли перші кристали PSII були отримані з термофільних ціанобактерій (Thermosynechococcus elongatus і Thermosynechococcus Vulcanus), це не стало несподіванкою , що організація сомножителей було показано, що дуже схожі на ті , в реакційних центрах фотосинтезирующих бактерій (Ferreira і ін. , 2004; Loll і ін, 2005; .. Umena і ін, 2011). Є видатні відмінності. У разі PSII, донор електронів являє собою залишок тирозину на білку D1, а не цитохромов, які виконують цю функцію в бактеріях. Безперервна подача електронів доступна з H 2 O, який окислюється кластером неорганічних іонів (Mn, Ca, Cl). Ця тема розглядається в модулі на кисні Evolution. PSII реакційний центр від T. elongatus показана на малюнку 5. У число співмножників показаних гемов з цитохрому b559 і цитохрому c550, поряд з неорганічними іонами , які каталізують H 2 O окислення і окислювально - відновний залишок тирозину-активний ( так званий Yz) , що човники електрони з атомів Mn до окисленої спеціальної пари молекул хлорофілу а, називається Р680 після довжини хвилі (в нанометрах), де спостерігається поглинання відбілювання після поглинання фотона. Два периферичні молекули хлорофілу а (іноді званий хлорофіл D1 і D2) хлорофіл були опущені з малюнка, щоб підкреслити схожість між PSII і бактеріальної реакційного центру.

Fig5.gif
Малюнок 5. фотосистеми кофактор реакція II в центрі T. elongatus. Спеціальна пара молекул хлорофілу а (Chla) 2 також відомий як P680. Пару з мономерів хлорофіл розташований між спеціальної парою і феофітин а молекули, показані в структурі. Пара еквівалентних молекул пластохінона, Q А і Q B, завершує перелік органічних кофакторов. З 2 симетрії псевдо в цьому реакційному центрі порушується наявністю неорганічних кофакторов , показаних тут. Ні цитохрому безпосередньо бере участь в реакціях переносу первинних електронів. Mn 4 Ca кластера каталізує окислення H 2 O, а разом із залишком тирозину переводить Y Z електронів до Р680 , щоб зменшити спеціальну пару після того, як він поглинув фотон і електрон переноситься на феофитина а.

На малюнку 6 представлена ​​схема шляху перенесення електрона в ФС II реакційного центру при поглинанні фотона P680. Як і в разі бактеріального реакційного центру, один "ніжка" збірки кофактора використовується для передачі електрон вивільняється зі спеціальної пари. Сайт зв'язування хинон , який вміщує Q B також може бути зайнята групою гербіцидів, таких як атразин, що викликає гальмування поділу зарядів і є основою фітотоксичності таких гербіцидів. Додаткова інформація про перенесення електронів в PSII можна знайти в модулі на кисні Evolution.

Fig6.gif
Малюнок 6. Шлях перенесення електрона в ФС II реакційного центру. Послідовність реакцій ідентичні таким в бактеріальному реакційного центру, і позначається червоними стрілками. Подвійний відновлення і протонирование випускає Q B (хинона праворуч) від свого сайту зв'язування, який потім виконує повторну прив'язку окисленої молекули пластохінона таким чином , що наступний цикл реакцій поділу зарядів може статися.

РЦ фотосистеми I
Біохімічно очищені препарати реакційних центрів PSI містять близько 100 молекул хлорофілу а. Реакційний центр хлорофіл в цьому фотосистеми, називається Р700 після того, як довжина хвилі, де поглинання фотона призводить до відбілювання оптичної щільності, було запропоновано, щоб бути димером хлорофілів на підставі оптичних властивостей синтетичних хлорофіл димарів. При високій роздільній здатністю рентгенівських структур з кристалів PSI з T. elongatus (Jordan і ін . , 2001) , а також з вищих рослин (гороховий; Pisum Sativa (Бен-Шем і Нельсон, 2003)) стала доступною, одна зіткнулася з великим числом молекул хлорофілу а. Проте, це було відносно легко визначити положення хлорофілом димера, інші Хлорофіл видів, phylloquinones і кластерів Fe / S, які складають кофакторов для поділу зарядів в цій реакції центру. Все кофакторов лигируют з тими ж поліпептидів, які зв'язують молекули антенні хлорофілу а і каротиноїдів. Ці білки, звані PsaA і PsaB, утворюють гетеродімерний структуру білка реакційного центру. Організація кофакторов в реакції ПСИ центру показаний на малюнку 7.

Fig7.gif
Малюнок 7. кофакторами PSI реакційного центру. "Спеціальна пара" молекул хлорофілу а називається P700 відображається червоним кольором. Інші види хлорофілу, які є частиною шляху перенесення електрона показані зеленим кольором, а молекули Phylloquinone показані темно-синім кольором. Первинний акцептором електронів є чотири заліза чотири сірки кластера під назвою F X, показаний тут як червоний (заліза) і жовтого (сірки) куб.

Ще раз, симетричне розташування сомножителей розкривається в кристалічній структурі, але на цей раз є істотна різниця в акцептора електронів. У PSII і R. вірідіс пара хинона акцепторів присутній, і ці функції послідовно приймати електрони від фотохімічної реакції, що каталізує спеціальної пари РЦ хлорофілів. У PSI, кофактора "ноги" сходяться в одному акцептора електронів під назвою F X, білок залізо-сірка складається з чотирьох атомів Fe і чотирьох неорганічних сульфідів. Справжнє думку , що порушення результатів P700 в поділі зарядів з допомогою перенесення електронів вниз або "ноги" кофакторов (хлорофілів А і А 0, филлохинон). Малюнок 7 представляє це в вигляді двох стрілок, по одному від кожної "ноги", спрямований на первинний акцептор електронів F X. З F X, електрони переносяться до пари кластерів железосерних і використовуються для зменшення розчинного білка железосерних під назвою ферредоксин, який віддає електрони флавопротеїдів , який каталізує зниження НАДФ + до НАДФН. Фотооксідаціі P700 знижується розчинної міді білка води під назвою пластоціанін, або в деяких випадках водорастворимой цитохрому. Перенесення електрона між PSII і PSI, який поставляє електрони , необхідні для зниження Р700 +, опосередковується комплексом , що містить цитохроми е і b6 і білок залізо-сірка. Подробиці цих реакцій можна знайти в Berg та ін. (2001), Нельсон і Кокс (2008) і Voet і Voet (2012).

резюме
Фотосинтетичні реакційні центри можуть бути показано, що разюче схожі структури, складається з двох гілок кофакторов, які складаються з димеризованих хлорофілів, в разі поглинання світла, а також або феофитина або мономерні хлорофіли, які є компонентами гілок, які переносять електрони кінцева акцептори електронів, хінони або кластер заліза сірки. У разі фотосистеми, або гілка може передавати електрони в кластерному железосерних / акцептор. У бактерій і фотосистеми II, тільки одна гілка є функціональним, і ця гілка доставляє електрони щільно пов'язаного хинона, який потім зменшує другу, змінну хинон. Функція «неактивний» філії в реакційних центрах не є очевидним, і залишається цікавою загадкою про структуру і функції фотосинтетических реакційних центрів.


вираз вдячності
Омрі Drory і Натан Нельсон подякував за допомогу фіг.5-7.


посилання
Бен-Шем A, Frolow F, і Нельсон Н. Кристалічна структура рослин фотосистеми I. Nature 426, 630-635 (2003).

Берг, JM, Tymoczko, JL і Stryer, Л. Біохімія. 5-е изд. Глава 19. WH Freeman і Company, Нью-Йорк (2001).

Деккер, JP і Boekema, організація EJ Супрамолекулярна тілакоідного мембранних білків в зелених рослинах. Биохим. Biophys. Acta 1706, 12-39 (2005).

Джордан, П., Фромм, П., Witt, HT, Klukas, О., Saenger, W., Краусс, N .. Тривимірна структура ціанобактерій фотосистеми I в дозі 2,5 Å дозволом. Природа 411, 909-917 (2001).

Deisenhofer, J. і Мішель, Х., Епп, О., Sinning, І. і Мішель, Х. крісталографіческі уточнення на 2.3 резолюції А і Уточнена модель реакції фотосинтетична центру від Rhodopseudomonas Viridis. J. Mol. Biol. 246, 429-457 (1995).

Феррейра, К.М., Айверсон, ТМ, Maghlaoui, К., Барбер, J., і Івата, С. Архітектура фотосинтетичного кисню виділяють центру. Наука 303, 1831-1838 (2004).

Лю, З., Ян Х., Ван, К., Куанг, Т., Чжан, J., Гуй, Л., An, X., Чанг, У. Кристалічна структура шпинату великого Світлозбиральні комплексу на 2,72 дозвіл Å. Природа 428, 287-292 (2004).

Loll, Б., Kern, J., Saenger, W., Zouni, А. і Biesiadka, J. На шляху до повної домовленості кофактора в дозволі структури 3,0 Å фотосистеми II. Природа 438, 1040-1044 (2005).

McDermott, Г., князь, С.М., вільніше, А.А., Horthornthwaite-Лоулесс, AM, Papiz, MZ, Cogdell, RJ і Айзекс, NW Кристал структура мембрани Інтегральні Світлозбиральні комплексу з фотосинтезуючих бактерій. Nature, 374, 517-521 (1995).

Нельсон, DL і Кокс, М.М. Основи біохімії. 5-е изд. Глава 19. WH Freeman і Company, Нью-Йорк (2008).

Нельсон, Н. і Yocum, CF Структура і функції фотосистеми I і II. Ann. Rev. Plant Biol. 57, 521-565 (2006).

Umena Ю., Kwawkami, К., Шен, J.-R. і Камия, N. Кристалічна структура фотосистеми киснем розвивається II з дозволом 1,9 Å. Природа 473, 55-60 (2011).

Voet, Д. і Voet, J. Біохімія. 4-е изд., Гл. 24, John Wiley і Sons, Нью-Йорк, штат Нью-Йорк (2012).

09/05/08
08/14/14



[TOP]

how long does cocaine stay in your system